Estrutura tridimensional da enzima metamórfica: sob estresse oxidativo, partes essenciais se tornam desorganizadas, impedindo o encaixe do substrato e interrompendo a reação bioquímica; quando o ambiente volta a ser favorável, a estrutura se reorganiza e a atividade é restaurada (imagem: Gustavo Henrique Barreto Gimenis/CNPEM)
Publicado em 09/03/2026
Agência FAPESP – Cientistas do Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM) identificaram um mecanismo molecular que controla a obtenção de energia de carboidratos pela microbiota intestinal de capivaras. A descoberta abre caminho para desenvolver enzimas com atividade modulável ao ambiente, com aplicações em áreas como biorrefinarias, biotecnologia ambiental, biossensores e na produção de prebióticos voltados à promoção da saúde intestinal.
Financiado pela FAPESP (21/04891-3, 22/03059-5, 21/09793-0, 24/15257-1, 22/06298-0 e 22/09386-8), o estudo faz parte de uma linha de pesquisa de valorização da biodiversidade brasileira, com a descoberta de enzimas para diferentes aplicações biotecnológicas, da agricultura e nutrição animal à energia sustentável.
“É como se a enzima tivesse um interruptor molecular de liga e desliga embutido na própria estrutura, que responde diretamente às condições químicas do ambiente”, explicou Marcele Martins, principal autora do artigo, à Assessoria de Imprensa do CNPEM. Segundo ela, o mecanismo é mediado por um sítio ativo moldável – maleável, que se ajusta de acordo com o meio –, capaz de regular dinamicamente a atividade da proteína.
Com isso, essas enzimas oferecem uma base promissora para a engenharia de sistemas enzimáticos redox-responsivos, podendo ser usadas em biorrefinarias para controle do processamento de biomassa e na produção de prebióticos.
O estudo, publicado na revista Nature Communications, foi realizado em colaboração com grupos do Centre National de la Recherche Scientifique e da Université Grenoble-Alpes (França), da Universidade Estadual de Campinas (Unicamp) e da Universidade de Cambridge (Reino Unido).
Identificação da enzima
A descoberta teve origem na investigação de microrganismos associados à biodiversidade brasileira, campo ainda pouco explorado. Os pesquisadores identificaram a enzima em bactérias da microbiota intestinal da capivara que, sob condições de estresse oxidativo, se desorganiza estruturalmente e interrompe a função digestiva; quando o ambiente se estabiliza, a enzima recupera sua forma original e volta a atuar normalmente. Todo o processo é reversível, o que é raro nesse tipo de enzima (leia mais em: agencia.fapesp.br/38486).
Para desvendar esse funcionamento, a equipe combinou técnicas experimentais avançadas que permitiram observar a estrutura da enzima tanto no estado ativo quanto no inativo. Os resultados mostraram que a alternância entre os dois estados depende da formação temporária de uma ligação química interna que atua como uma chave estrutural para controlar a função da enzima.
“Esse tipo de mecanismo ajuda a explicar como microrganismos se adaptam a ambientes variáveis e inspira novas estratégias para o uso de enzimas em processos tecnológicos”, destaca Martins.
O artigo A disulfide redox switch mechanism regulates glycoside hydrolase function pode ser lido em: nature.com/articles/s41467-025-67225-2.
Fonte: https://agencia.fapesp.br/57366
